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Frage zur Enzymhemmung.

Ich verstehe die unkompetitive Hemmung das Michaelis-Menten-Diagramm (vgl. Wikipedia Enzymhemmung) nicht ganz. Bei diesem Diagramm ist die gehemmte Kurve anfangs steiler als die ungehemmte. Das müsste ja bedeuten, dass die gehemmte Reaktion zu Beginn schneller ist, obwohl Inhibitor vorhanden ist. Ich gehe mal davon aus, dass Enzym- und Substratkonzentration gleich waren.

Wie kann es sein, dass die gehemmte Reaktion anfangs schneller verläuft?

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Warum ist die unkompetitiv gehemmte Reaktion anfangs schneller als die ungehemmte?

Um diese Frage zu beantworten, müssen wir zunächst verstehen, was unkompetitive Hemmung bedeutet und wie sie sich von anderen Arten der Enzymhemmung unterscheidet. Bei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nur an den Enzym-Substrat-Komplex (ES-Komplex), nicht aber an das freie Enzym. Dies führt zu einer Verringerung der Menge an funktionstüchtigem Enzym-Substrat-Komplex und somit theoretisch zu einer Verringerung der Reaktionsgeschwindigkeit.

Die im Michaelis-Menten-Diagramm beobachtete anfängliche Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit bei unkompetitiver Hemmung im Vergleich zur ungehemmten Reaktion könnte jedoch verwirrend erscheinen. Es ist wichtig zu beachten, dass in der grafischen Darstellung die Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion (V0) in Abhängigkeit von der Substratkonzentration dargestellt wird.

Ursachen für die anfängliche Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit:

1. Saturationseffekte: Bei niedrigen Substratkonzentrationen sind alle Enzyme schnell mit Substrat gesättigt, was zu einer maximierten Reaktionsgeschwindigkeit führt. Unkompetitive Inhibitoren können durch die Bindung an den ES-Komplex unerwartet die Effizienz der verbleibenden aktiven Komplexe erhöhen, indem sie beispielsweise deren Dissoziation in Enzym und Produkt verzögern. Das kann dazu führen, dass bei sehr niedrigen Substratkonzentrationen die Reaktion in Gegenwart des Inhibitors effektiv schneller abläuft, weil der Enzym-Substrat-Komplex stabiler ist und eine schnellere Umsetzung zum Produkt erfolgt.

2. Änderung der Michaelis-Menten-Kinetik: Unkompetitive Hemmung führt nicht nur zu einer Verringerung der maximal erreichbaren Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax), sondern verringert auch die Michaelis-Konstante (Km). Eine niedrigere Km bedeutet, dass das Enzym eine höhere Affinität zum Substrat aufweist. Bei niedrigen Substratkonzentrationen kann diese erhöhte Affinität dazu führen, dass die Substratmoleküle effizienter in den Enzym-Substrat-Komplex umgewandelt werden, was zu einer augenscheinlich höheren Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion führt.

Zusammenfassung:

Die anfängliche Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit bei unkompetitiver Hemmung kann auf Effekte zurückgeführt werden, die mit der Bindung des Inhibitors an den Enzym-Substrat-Komplex zusammenhängen. Diese Bindung kann die Dissoziation von Enzym und Produkt verlangsamen, wodurch die Reaktion bei sehr niedrigen Substratkonzentrationen effizienter verläuft. Zudem führt die unkompetitive Hemmung zu einer Verringerung der Km, was die Affinität des Enzyms zum Substrat erhöht und bei niedrigen Substratkonzentrationen die Reaktionsgeschwindigkeit steigern kann. Diese Phänomene zeigen, dass Enzymhemmungen komplexe Auswirkungen auf die Dynamik biochemischer Reaktionen haben können, die nicht immer intuitiv vorherzusehen sind.
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